Minggu, 16 Desember 2012

enzim dan koenzim

ENZIM DAN KOENZIM
1.      Pengertian Enzim
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang        mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

2.      Sifat Umum Enzim
Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomeras, sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase.Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner).Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Secara spesifik enzim memiliki beberapa sifat yaitu sebagai berikut.
Ø   SIFAT UMUM ENZIM
*   Sifat Enzim
a. Merupakan protein
b. Merupakan biokatalisator.
c. Mempercepat reaksi kimia dengan jalan menurunkan energy aktivasi yaitu energy          awal yang diperlukan untuk memulai reaksi kimia.
d. Enzim bekerja spesifik artinya untuk mengubah atau mereaksikan suatu zat tertentu memerlukan zat tertentu pula.
e. Bekerja sangat cepat
f. Tidak ikut bereaksi (tidak mengalami perubahan).
g. Tidak mengubah keseimbangan reaksi
h. Memliki sifat aktif atau sisi katalitik yaitu bagian enzim tempat substrat berkombinasi.
i. Substrat asing yang berfungsi menghambat reaksi disebut inhibitor dan yang berfungsi mempercepat reaksi disebut activator.

*   Enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:
1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil,  membutuhkan pH dan suhu yang tepat.
2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.
3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi.
4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.
5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lain-lain.

3.      Manfaat Enzim
Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.
Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel



4.      Kegunaan Enzim
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
5.      MODEL SISI AKTIF ENZIM
Dibagi menjadi 2 Model sisi supaktif Enzim :
·        Model “ Kunci dan Gembok”
Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.
·        Model Ketepatan Induksi
Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. tapak aktif.  Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan
Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG
·      Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
·      Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
·      Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
·      Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar,dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.
Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. (contohnya ion logam) ataupun zat
Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.
Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.
Hal- hal  yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator obat dan racun adalah inihibitor enzim. adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.
Ada tiga hal yang diperlukan untuk metabolisme dalam tubuh kita yaitu bahan makanan, enzim dan hormon. Antara ketiganya perlu suatu kerjasama yang sinergis. Ibarat pabrik, bahan makanan (vitamin, protein, mineral) adalah “materialnya”, enzim sebagai “pekerjanya”, sedangkan hormon sebagai “mandornya”. Itu sebabnya, meskipun kita cukup mengonsumsi vitamin, mineral dan protein tetapi bila bahan-bahan tersebut tidak dapat diserap oleh sel-sel tubuh kita karena kekurangan atau tiadanya enzim, kita tetap dengan mudah terkena penyakit. Disini, tugas enzim metabolisme khususnya, mengubah bahan-bahan makanan yang kita makan sehingga dapat dimanfaatkan oleh sel-sel tubuh.
Dalam tubuh kita terdapat berbagai macam enzim yang jumlahnya ribuan. Kemampuan tubuh kita untuk memperbaiki diri ketika terluka dan menangkal penyakit, secara langsung berhubungan dengan kekuatan dan jumlah enzim dalam tubuh kita. Setiap jenis enzim mempunyai tugas spesifik dalam tubuh seperti mencerna makanan, memecah toksin, membersihkan darah, memperkuat sistem kekebalan tubuh, membentuk protein menjadi otot, menghilangkan karbondioksida dari paru-paru, dll.
Semua organ tubuh kita seperti jantung, paru-paru, ginjal, organ-organ yang berhubungan dengan pencernaan, pembuluh darah dll, serta apapun tugas masing-masing organ tersebut, tidak akan dapat berfungsi tanpa adanya enzim. Bahkan, karena masing-masing organ tubuh kita memiliki fungsi beragam dan sel yang berbeda-beda, sehingga membutuh-kan enzim yang beragam pula. Pada jantung misalnya, karena ada bermacam-macam sel, maka diperlukan pula bermacam-macam enzim dalam jantung.
Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi.
Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim yang berupa protein dan komponen lain yang disebut gugus prostetik yang berupa nonprotein. Gugus prostetik dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor. Koenzim berupa gugus organik yang pada umumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD+ (Nicotinamide Adenine Dinucleotide). Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa ion-ion logam, seperti Cu2+, Mg2+, dan Fe2+. Beberapa jenis vitamin seperti kelompok vitamin B merupakan koenzim. Jadi, enzim yang utuh tersusun atas bagian protein yang aktif yang disebut apoenzim dan koenzim, yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim.
Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory). Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok, menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.







6.      FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
Ada empat factor yang mempengaruhi kerja enzim yaitu temperature, PH, konsentrasi dan inhibitor.
*   Temperatur
Karena enzim tersusun dari protein maka enzim sangat peka terhadap temperature. Temperature yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein. Temperature terlalu rendah dapat menghambat reaksi. Pada umumnya, temperature optimum enzim adalah 30 – 40 0C.
Kebanyakan enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai sekitar 00C, namun enzim tidak rusak. Jika suhu normal kembali, maka enzim akan aktif kembali. Enzim tahan pada suhu rendah, namun dapat rusak di atas suhu 500C.

*   Perubahan PH
Enzim juga sangat terpengaruh oleh pH. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan subtratnya. pH optimum yang diperlukan berbeda – beda, tergantung pada jenis enzimnya.
 Konsentrasi Enzim dan Substrat
Agar reaksi berjalan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan substrat harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak, reaksi akan berjalan lambat dan bahkan ada substrat yang terkatalisasi. Semakain banyak enzim, reaksi akan semakin cepat.
*   Inhibitor Enzim
Seringkali kerja enzim dihambat oleh suatu zat yang disebut Inhibitor. Jika inhibitor ditambahkan ke dalam campuran enzim dan substrat, kecepatan reaksi akan turun. Cara kerja inhibitor ini adalah berikatan dengan enzim dan membentuk kompleks enzim – inhibitor yang masih mampu atau tidak mampu berikatan dengan substrat.
Ada dua jenis inhibitor yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
*      Inhibitor kompetitif
Pada penghambatan ini, zat – zat penghambatan mempunyai stuktur yang mirip dengan substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bergabung dengan sisi aktiv enzim. Jika zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim, maka substrat tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.   
*      Inhibitor Nonkompetitif
Pada penghambatan ini, substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim – inhibitor, karena sisi aktif enzim berubah.
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fe/Competitive_inhibition.svg/400px-Competitive_inhibition.svg.png
                        GAMBAR INHIBISI/ INHIBITOR
A.     KOENZIM
Koenzim adalah suatu molekul organik yang merupakan kobaktor non protein dari enzim, yang dibutuhkan untuk fungsi katalitiknya. Kobaktor enzim walaupun jumlahnya kecil dalam sel tetapi sangat esensial bagi kerja beberapa enzim, dan oleh karena itu memegang peranan.

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/ed/NADH-3D-vdW.png/150px-NADH-3D-vdW.png


Model pengisian ruang koenzim NADH
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH. Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.

Ø      Koenzim dan hubungannya dengan beberapa vitamin :
1.      Koenzim: molekul organic kecil, tahan terhadap panas yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialysis. Contoh: NAD, NADP, ATP.
2.      Vitamin: golongan senyawa kimia yang terdapat dalam jumlah kecil makanan tetapi mempunyai arti penting, sebab jika kekurangan vitamin maka akan menimbulkan penyakit seperti beri-beri, skorbut, rabun senja, dan lain-lain.
3.      Hubungan keduanya adalah beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin tertentu. Pada koenzim tertentu molekul vitamin menjadi bagian dari molekul tersebut. contohnya ada 9, salah satumya Niasin. Niasin adalah nama vitamin yang beberapa molekul nikotinamida/asam nikotinat. Niasin terdapat dalam jaringan hewan maupun tumbuhan. Daging adalah bahan makanan yang mengandung banyak niasin. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+ atau NADP+ yang merupakan koenzim. Penting dalam metabolisme sel.

Tidak ada komentar:

Poskan Komentar